Stress oxydant et glycation:

Structure et activités biologiques de l'albumine dans cadre de la pathologie diabétique

Philippe Rondeau - Collection Omn.univ.europ.

312 pages, parution le 01/12/2011

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Résumé

La plupart des pathologies, trouvent leur origine dans l'altération structurale et fonctionnelle de protéines d'intérêts. L'agrégation, la glycation et l'oxydation constituent ces principaux types de modification protéique observée dans de nombreuses maladies telles que le diabète, l'athérosclérose ou Alzheimer. Généralement, l'altération des activités biologiques de ces protéines est corrélée avec ses changements conformationnels. L'albumine, la protéine circulante la plus abondante constituant le plus important antioxydant du plasma sanguin est susceptible d'être exposée à un stress glycoxydant accru, et aboutir à la formation d'AGEs dont les effets sont néfastes au niveau physiologique. Dans cette étude, l'effet de trois types d'altérations (l'agrégation, la glycation et l'oxydation), sur la structure, le statut redox et l'activité antioxydante de l'albumine ont été évalué. Les résultats mettent en avant l'importance de la structure native de la sérum albumine sur l'intégrité de ses fonctions biologiques, en particulier sur son activité antioxydante. L'étude apporte un nouvel éclairage sur l'implication de l'albumine altérée dans les désordres métaboliques tels que le diabète.

Caractéristiques techniques

	PAPIER
Éditeur(s)	Editions universitaires européennes
Auteur(s)	Philippe Rondeau
Collection	Omn.univ.europ.
Parution	01/12/2011
Nb. de pages	312
Format	15 x 22
Couverture	Broché
Poids	461g
EAN13	9783841783233